Peptidase from Aspergillus niger NRRL 3 : optimization of its production by solid-state fermentation, purification and characterization



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Autor:
López, Débora
Galante, Micaela
Ruggieri, Germán
Piaruchi, Julia
Dib, María E.
Montellano Duran, Natalia
Lombardi, Julia
De Sanctis, Mariana
Boeris, Valeria
Risso, Patricia H.
Spelzini, Darío

Título: Peptidase from Aspergillus niger NRRL 3 : optimization of its production by solid-state fermentation, purification and characterization


Elsevier

Palabras clave:
ASPERGILLUS NIGER
ENZIMAS
MANEJO DE DESECHOS
DESECHOS AGRICOLAS
DESECHOS INDUSTRIALES
FERMENTACION
RESIDUOS SOLIDOS
PURIFICACION

LWT - Food Science and Technology 2018:98

ISSN 0023-6438

Disponibilidad: Acceso abierto. 1 año de embargo

Cita: López DN, Galante M, Piaruchi J, Dib ME, Montellano Duran N, Lombardi J, De Sanctis M, Boeris V, Risso PH, Spelzini D. Peptidase from Aspergillus niger NRRL 3 : optimization of its production by solid-state fermentation, purification and characterization [En línea]. LWT - Food Science and Technology, 2018:98. doi: 10.1016/j.lwt.2018.09.013 Disponible en: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S002364381830745X Registro en: http://bibliotecadigital.uca.edu.ar/greenstone/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=investigacion&d=peptidase-from-aspergillus-niger [Fecha de consulta: ......]

Descripción: Abstract: Orange peels, soybean hulls, Ilex paraguariensis and Platanus x hispanica were evaluated as solid substrates in order to produce peptidases from Aspergillus niger NRRL3 (PAN) under solid-state fermentation. The mixture of soybean hulls and orange peels enabled fungal development and showed the highest peptidase production. The optimal conditions for PAN production were found to be as follows: soybean hulls/orange peels mass ratio, 0.25; initial pH, 7.05; K2HPO4 43.5 g/L and 4.03 g/L NaNO3; inoculation with 5000 conidia per 3 g of solid substrate; incubation conditions, 30 °C for 5 days. Under these conditions, the peptidase activity was 1000 ± 100 AU/mL. PAN concentration was performed by adsorption on a DEAE-cellulose matrix. The subsequent purification was carried out by gel filtration on Sephadex G-100, with a global purification factor of about 9. PAN proved to belong to the serine-type of peptidases, its highest peptidase activity being at 65 °C. However, proteolysis at 60 °C proved more suitable due to the differences in the inactivation rate. Besides, PAN showed high stability over a pH range of 4–11. Taking all this into account, we herein describe the production and purification of a serine peptidase from Aspergillus niger NRRL3 for the first time.

Fil: López, Débora. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina

Fil: López, Débora. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina

Fil: López, Débora. Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina

Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina

Fil: Galante, Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina

Fil: Galante, Micaela. Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina

Fil: Ruggieri, Germán. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina

Fil: Piaruchi, Julia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina

Fil: Dib, María E. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina

Fil: Montellano Duran, Natalia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina

Fil: Montellano Duran, Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina

Fil: Lombardi, Julia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina

Fil: Lombardi, Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina

Fil: De Sanctis, Mariana. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina

Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina

Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina

Fil: Boeris, Valeria. Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina

Fil: Risso, Patricia H. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina

Fil: Risso, Patricia H. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina

Fil: Risso, Patricia H. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina

Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina

Fil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina

Fil: Spelzini, Darío. Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina
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